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jueves, 16 de junio de 2011

El cobre y la enfermedad de Parkinson


Investigadores de la North Carolina State University han descubierto la manera como el cobre induce disfunciones de la proteína asociada con la enfermedad de Parkinson, que conduce a la creación de las placas fibrilar que caracterizan la enfermedad. Este hallazgo tiene implicaciones tanto para el estudio de la progresión del Parkinson, así como para futuros tratamientos.
La proteína en cuestión, la alfa-sinucleína, es el principal componente de las placas fibrilares que se encuentran en pacientes con enfermedad de Parkinson. Los investigadores ya habían descubierto que ciertos metales, como el cobre, podría aumentar la tasa de disfunciones mediante la unión con la proteína, pero no estaban seguros del mecanismo por el cual se llevaba a cabo este enlace.
"Sabíamos que el cobre estaba interactuando con un sector determinado de la proteína, pero no teníamos un modelo de lo que estaba sucediendo en el nivel atómico", dice Frisco Rose, Ph.D. autor principal del artículo que describe la investigación.
Rose y los colegas de Carolina del Norte Dr. Miroslav Hodak, profesor asistente de investigación física, y el Dr. Jerzy Bernholc, Drexel profesor de Física y Director del Centro de Alto Rendimiento de simulación, han desarrollado una serie de simulaciones de ordenador diseñadas para descubrir los escenario más probables.
Según Hodak, "Simulamos las interacciones de cientos de miles de átomos, que requieren pasar cientos de miles de CPU horas para estudiar la aparición de disfunciones y la dinámica de las estructuras parcialmente alteradas."
El número de cálculos era tan grande que Hodak y Bernholc tuvieron que idear un nuevo método para hacer posible que un ordenador pudiera procesarlos. Sólo supercomputadoras como Jaguar, la supercomputadora más poderosa de Oak Ridge National Laboratory - la más poderosa en los Estados Unidos, de hecho – estuvieron a la altura. Sin embargo, la simulación finalmente reveló la configuración de enlaces más probable que deriva en una disfunción de la proteína.
Sus resultados aparecen en la edición del 14 de junio de la Nature Scientific Reports.
Los investigadores esperan que su descubrimiento avanzen en nuestra comprensión de la enfermedad de Parkinson, una de las más comunes y devastadoras enfermedades neurológicas. "Entender el mecanismo molecular de la enfermedad de Parkinson debe ayudar a los investigadores en el desarrollo de medicamentos para tratar la enfermedad en lugar de limitarse a aliviar los síntomas", dice Bernholc.

How Copper Folds Protein into Parkinson's Plaques

Researchers at North Carolina State University have figured out how copper induces misfolding in the protein associated with Parkinson’s disease, leading to creation of the fibrillar plaques which characterize the disease. This finding has implications for both the study of Parkinson’s progression, as well as for future treatments.
The protein in question, alpha-synuclein, is the major component of fibrillar plaques found in Parkinson’s patients. Researchers had already discovered that certain metals, including copper, could increase the rate of misfolding by binding with the protein, but were unsure of the mechanism by which this binding took place.
“We knew that the copper was interacting with a certain section of the protein, but we didn’t have a model for what was happening on the atomic level,” says Frisco Rose, Ph.D. candidate in physics and lead author of the paper describing the research. “Think of a huge swing set, with kids all swinging and holding hands – that’s the protein. Copper is a kid who wants a swing. There are a number of ways that copper could grab a swing, or bind to the protein, and each of those ways would affect all of the other kids on the swing set differently. We wanted to find the specific binding process that leads to misfolding.”
Rose and NC State colleagues Dr. Miroslav Hodak, research assistant professor of physics, and Dr. Jerzy Bernholc, Drexel Professor of Physics and Director of the Center for High Performance Simulation, developed a series of computer simulations designed to ferret out the most likely binding scenario.
According to Hodak, “We simulated the interactions of hundreds of thousands of atoms, which required multiple hundred thousand CPU-hour runs to study the onset of misfolding and the dynamics of the partially misfolded structures."
The number of calculations was so large that Hodak and Bernholc had to devise a new method to make it possible for a computer to process them. Only supercomputers like Jaguar, Oak Ridge National Laboratory’s most powerful supercomputer – the most powerful in the United States, in fact – were up to the task. But the simulations finally revealed the binding configuration most likely to result in misfolding.
Their results appear in the June 14 edition of Nature Scientific Reports.
The researchers hope that their finding will advance our understanding of Parkinson’s, one of the most common – and devastating – neurological diseases. “Understanding the molecular mechanism of Parkinson's disease should help researchers in developing drugs that treat the disease rather than merely alleviate symptoms," Bernholc says.

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