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miércoles, 29 de junio de 2011

Desencadenan enfermedades neurodegenerativas mediante simulación por ordenador


Jeremy Smith, responsable de la cátedra de Biofísica Molecular en la Universidad de Tennessee, Knoxville, ha ayudado a revelar un desencadenante clave para el síndrome Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS), una enfermedad neurodegenerativa poco frecuente pero mortal. El hallazgo podría tener implicaciones de largo alcance para el tratamiento de otras enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer, Huntington y el Parkinson.
Smith llevó a cabo su investigación con dos colaboradores en Italia: ". La Sapienza" Isabella Daidone, un ex investigador postdoctoral que ahora trabaja en la Universidad de L'Aquila, y Alfredo Di Nola, de la Universidad de Roma
En la mayoría de los pacientes con GSS los síntomas comienzan a desarrollarse a finales de los cincuenta. Los síntomas incluyen pérdida de memoria, dificultad para hablar, y la inestabilidad y conducir a la demencia progresiva, y luego la muerte en unos pocos meses o años. Actualmente no hay cura ni tratamiento. La enfermedad resulta de una mutación única, y pequeña en una proteína, resultando una forma equivocada - a través de "plegamiento" - de agregación para formar las placas amiloides en el cerebro.
"Desde el susto de las “vacas locas” en Gran Bretaña en la década de 1990, que llevó a la muerte a varios cientos de personas y 4,4 millones de bovinos a ser destruido, he estado interesado en saber más acerca de estas enfermedades fascinantes que afectan a las de las proteínas", dijo Smith, quien nació en Inglaterra.
El equipo comparo simulaciones de las estructuras en ordenadores de alto rendimiento y con las normales de las proteínas de GSS-mutantes. Se halló que la proteína GSS se ve dramáticamente diferente de la forma normal, y reveló que su forma está preparada para la formación de placa.
"Esta investigación muestra cómo simulaciones por ordenador se puede utilizar para determinar los cambios en la estructuras molecular que conducen directamente a la enfermedad", dijo Smith. "Creemos que una línea similar de investigación debe resultar beneficiosa para entender los orígenes de las enfermedades amiloides tales como el Alzheimer, el Parkinson y la artritis reumatoide. Una vez que el origen se entiende en detalle molecular, las estrategias para prevenir de manera racional y curar una enfermedad puede ser concebidas . "
Los resultados se pueden encontrar en la edición de este mes del Journal biofísico.

Trigger to Fatal Neurodegenerative Disease Uncovered Using Computer Simulation

Jeremy Smith, Governor's Chair for Molecular Biophysics at the University of Tennessee, Knoxville, has helped reveal a key trigger of Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS) syndrome, a rare but deadly neurodegenerative disease. The finding could have far-reaching implications for the treatment of other neurodegenerative diseases such as Alzheimer's, Huntington's, and Parkinson's.
Smith conducted his research with two collaborators in Italy: Isabella Daidone, a former postdoctoral researcher of his who is now at the University of L'Aquila, and Alfredo Di Nola of the University of Rome "La Sapienza."
Most GSS patients begin developing symptoms in their late fifties. Symptoms include loss of memory, difficulty speaking, and unsteadiness and lead to progressive dementia, and then death within a few months or years. There is presently no cure or treatment. The disease results from a single, tiny mutation in a protein, resulting in it having a wrong shape -- through "misfolding" -- then aggregating to form amyloid plaques in the brain.
"Ever since the 'mad cow' scare in Britain in the 1990s, which led to several hundred human deaths and 4.4 million cattle being destroyed, I've been interested in finding out more about these fascinating diseases of wrongly-shaped proteins," said Smith, who was born in England.
The team compared high-performance computer simulations of the structures of the normal and the GSS-mutant proteins. They found the GSS protein looks dramatically different from the normal form and revealed how its shape is primed for plaque formation.
"This research shows how computer simulation can be used to pinpoint changes in molecular structure that lead directly to disease," said Smith. "We think that a similar line of investigation should prove beneficial in understanding the origins of other amyloid diseases such as Alzheimer's, Parkinson's, and rheumatoid arthritis. Once the origin is understood at molecular detail, strategies to rationally prevent and cure a disease can be conceived."
The findings can be found in this month's edition of the Biophysical Journal.

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